Por sus trabajos relacionados con la estructura y función de los ribosomas los estadounidenses Venkatraman Ramakrishnan y Thomas Steitz y la israelí Ada Yonath reciben el Premio Nobel de Química. Sus investigaciones salvaron la vida de muchas personas, porque una gran parte de los antibióticos se basan en los conocimientos obtenidos en ellas. Yonath, de 70 años, es considerada la pionera de la investigación de los ribosomas. Actualmente trabaja en el Departamento de Biología Estructural en el Instituto de Ciencia Weizmann en la localidad israelí de Rehovot. Mans Ehrenberg, miembro del Comité Nobel de Química, dijo que "la pionera en este tema fue claramente Ada Yonath. Ella desarrolló una serie de artimañas técnicas para descubrir a los ribosomas". Los otros dos galardonados fueron los primeros en reconocer la estructura de las dos partes de las que consta el ribosoma. Ramakrishnan, quien trabaja en el Laboratorio de Biología Molecular Medical Research Council en Cambridge, Reino Unido, analizó la subunidad menor, y Thomas Steitz, profesor de biofísica molecular y bioquímica del Instituto Médico Howard Hughes de la Universidad de Yale en Connecticut, investigó la subunidad mayor. Los ribosomas funcionan de la misma manera en las bacterias, en las plantas y en los animales. Pero debido que los ribosomas de las bacterias presentan una estructura algo diferente a la del ser humano, esta diferencia es aprovechada para el desarrollo de antibióticos. La carrera duró unas cuatro décadas hasta que todos los rivales entraron por fin en los años 90 a la recta final: el descubrimiento de la estructura de los ribosomas. Aplicando técnicas diversas para determinar la estructura de la síntesis proteíca, los grupos de investigadores lograron un objetivo al que se aspiraba llegar desde hacía tiempo: gracias a la cristalografía de rayos X, los expertos obtuvieron instantáneas de diferentes partes del ribosoma. La técnica de cristalografía de rayos X requiere de la cristalización del objeto de estudio y su posterior irradiación con rayos X. Para ello se necesita trabajar con material de alta pureza.
A partir del esquema obtenido se pueden confeccionar imágenes tridimensionales. Lo que hizo difícil el trabajo es que los ribosomas, moléculas formadas por proteínas y ARN ribosomal, son muy inestables. De manera similar a una fábrica, estas organelas reciben "planos" de producción codificadas genéticamente, a partir de los cuales ensamblan sucesivamente aminoácidos para formar las proteínas. Los ribosomas están compuestos por una subunidad menor y una mayor que se unen durante el proceso de traducción. El grupo de expertos encabezado por Steitz determinó la estructura de la subunidad mayor. Poco tiempo antes, el equipo más nuevo en la carrera, el grupo dirigido por Ramakrishnan, había informado sobre un éxito similar para la subunidad menor. Pero fue justo la pionera Yonath quien en el "sprint" final quedó aparentemente relegada: ella fue la última en publicar su determinación de la estructura de la subunidad menor, pero con la mayor resolución. Sin embargo, esto no pone en duda en los círculos especializados que se merezca la mayoría de los laureles. A fin de cuentas, se dedica incansablemente desde los años 70 a este tema, asumió con estoicismo las fases más difíciles de su investigación y compartió gustosa sus conocimientos con sus colegas. "Ella fue una de las primeras que reconoció que los cristales deben congelarse para poder obtener datos", dijo una vez Ramakrishnan. El biólogo molecular de Copenhague Roger Garrett respalda esta opinión: "Yonath convenció a todos de que es posible realizar el análisis estructural del ribosoma aplicando la cristalografía de rayos X". Sin embargo, dijo estar sorprendido por la decisión del Comité Nobel. Harry Noller, de la Universidad de California, hizo más en este ámbito que los tres galardonados, según Garrett. Noller fue el primero que reconoció la importancia del ARN mensajero, que lleva copiada la información genética contenida en el ADN del núcleo, y fue también el primero que logró una cristalografía completa de todo el ribosoma, explicó.
